INHIBIDORES ENZIMAS
¿QUÉ ES UNA ENZIMA?
Son catalizadores biológicos (biocatalizadores). Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción química sin formar parte de los productos finales ni desgastarse en el proceso. Las enzimas son catalizadores específicos,es decir, catalizan una reacción química determinada.
Casi todas las enzimas con de naturaleza proteica, debido a que poseen una su estructura primaria de aminoácidos. Una de las excepciones notables comprenden RNA ribosomales.
¿QUÉ ES INHIBICIÓN?
Disminución de la actividad de una enzima por acción de un inhibidor.
TIPOS DE INHIBIDORES
1. IRREVERSIBLES
Producen cambios permanentes en la molécula de la enzima, con deterioro definitivo de su capacidad catalítica. La molécula alterada por la unión del inhibidor no recupera mas sus actividad normal.
Ejemplo:
2. REVERSIBLES
Lo hacen mediante en laces no covalentes y en condiciones adecuadas puedes ser desplazados de la proteína, que recupera sus características cinéticas nativas.
a) Competitiva: Se unen al sitio activo a pesar de no poseer similitud estructural con el sustrato. Puede ser revertida por aumento de concentración de sustrato.
b) No competitiva: Se unen a sitios de unión específicos en la molécula de la enzima, distintos del centro activo. Por tanto su efecto, no puede revertirse aumentando la concentración de sustrato.
c) Acompetitiva: El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima - sustrato, pero no a la enzima libre. Causa una disminución de la Vmáx. Forma el complejo enzima - sustrato - inhibidor.
Son catalizadores biológicos (biocatalizadores). Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción química sin formar parte de los productos finales ni desgastarse en el proceso. Las enzimas son catalizadores específicos,es decir, catalizan una reacción química determinada.
Casi todas las enzimas con de naturaleza proteica, debido a que poseen una su estructura primaria de aminoácidos. Una de las excepciones notables comprenden RNA ribosomales.
¿QUÉ ES INHIBICIÓN?
Disminución de la actividad de una enzima por acción de un inhibidor.
TIPOS DE INHIBIDORES
1. IRREVERSIBLES
Producen cambios permanentes en la molécula de la enzima, con deterioro definitivo de su capacidad catalítica. La molécula alterada por la unión del inhibidor no recupera mas sus actividad normal.
Ejemplo:
- Venenos organofosfarados usados como insecticidas. Inhiben irreversiblemente la acetilcolinesterasa, enzima muy importante del sistema nervioso.
2. REVERSIBLES
Lo hacen mediante en laces no covalentes y en condiciones adecuadas puedes ser desplazados de la proteína, que recupera sus características cinéticas nativas.
a) Competitiva: Se unen al sitio activo a pesar de no poseer similitud estructural con el sustrato. Puede ser revertida por aumento de concentración de sustrato.
b) No competitiva: Se unen a sitios de unión específicos en la molécula de la enzima, distintos del centro activo. Por tanto su efecto, no puede revertirse aumentando la concentración de sustrato.
c) Acompetitiva: El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima - sustrato, pero no a la enzima libre. Causa una disminución de la Vmáx. Forma el complejo enzima - sustrato - inhibidor.
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